Мономерами каких органических веществ являются аминокислоты. Органические молекулы

55. Какие вещества синтезируются в клетках человека из аминокислот
А) фосфолипиды Б) углеводы В) витамины Г) белки

81. Мономерами молекул каких органических веществ являются аминокислоты
А) белков Б) углеводов В) ДНК Г) липидов

109. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
А) принцип комплементарности
Б) нерастворимость аминокислот в воде
В) растворимость аминокислот в воде
Г) наличие в них карбоксильной и аминной групп

163. Ферментативную функцию в клетке выполняют
А) белки
Б) липиды
В) углеводы
Г) нуклеиновые кислоты

250. Синтез каких простых органических веществ в лаборатории подтвердил возможность абиогенного возникновения белков
А) аминокислот
Б) сахаров
В) жиров
Г) жирных кислот

364. Назовите молекулу, входящую в состав клетки и имеющую карбоксильную и амино- группы
А) Глюкоза
Б) ДНК
В) Аминокислота
Г) Клетчатка

439. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
А) первичной
Б) вторичной
В) третичной
Г) четвертичной

490. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
А) пептидными
Б) ионными
В) водородными
Г) ковалентными

550. Органические вещества, ускоряющие процессы обмена веществ, -
А) аминокислоты
Б) моносахариды
В) ферменты
Г) липиды

945. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
А) гидрофобные между радикалами аминокислот
Б) водородные между полипептидными нитями
В) пептидные между аминокислотами
Г) водородные между -NH- и -СО- группами

984. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
А) водородные
Б) пептидные
В) гидрофобные
Г) дисульфидные

1075. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
А) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
Б) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
В) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
Г) белковой глобулы с мембраной клетки

1290. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
А) спирали
Б) двойной спирали
В) клубка
Г) нити

1291. Какую функцию выполняют белки, вырабатываемые в организме при проникновении в него бактерий или вирусов
А) регуляторную
Б) сигнальную
В) защитную
Г) ферментативную

1293. Какую функцию выполняют белки, ускоряющие химические реакции в клетке
А) гормональную
Б) сигнальную
В) ферментативную
Г) информационную

1312. Ускоряют химические реакции в клетке
А) ферменты
Б) пигменты
В) витамины
Г) гормоны

2063. Первичная структура белка образована связью
А) водородной
Б) макроэргической
В) пептидной
Г) ионной

2065. Основная функция ферментов в организме
А) каталитическая
Б) защитная
В) запасающая
Г) транспортная

2088. По своей природе ферменты относятся к
А) нуклеиновым кислотам
Б) белкам
В) липидам
Г) углеводам

2144. Разрушение структуры молекулы белка - это
А) денатурация
Б) трансляция
В) редупликация
Г) ренатурация

2367. Скорость химических реакций в клетке изменяют белки, выполняющие функцию
А) сигнальную
Б) гуморальную
В) каталитическую
Г) информационную

2420. Биокатализаторами химических реакций в организме человека являются
А) гормоны
Б) углеводы
В) ферменты
Г) витамины

2483. Защитную функцию в организме выполняют белки, которые
А) осуществляют иммунные реакции
Б) способны к сокращению
В) осуществляют транспорт кислорода
Г) ускоряют реакции обмена веществ

2504. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
А) первичная структура ДНК
Б) первичная структура белка
В) вторичная структура ДНК
Г) вторичная структура белка

2562. Ферментативную, строительную, транспортную, защитную функции в клетке выполняют молекулы
А) липидов
Б) углеводов
В) ДНК
Г) белков

Задания части А

Выберите один ответ, который является наиболее правильным

1. Назовите органические соединения, которые содержатся в клетке в наибольшем количестве (в % на сырую массу)

2. Укажите группу химических элементов, содержание которых в клетке составляет в сумме 98%,

4. Укажите химическое соединение, которое углеводом НЕ является.

5. Назовите дисахарид.

6. Как называется структура белка, представляющая собой спираль, в которую свернута цепочка из аминокислот?

8. Как называется процесс потери белком четвертичной и третичной структур, ведущий к утрате им биологической активности?

9. Назовите белок, выполняющий в основном транспортную функцию.

10. Что является мономером РНК?

11. Сколько видов азотистых оснований входит в состав молекулы РНК?

13. Какое азотистое основание ДНК комплементарно цитозину?

14. Назовите химическое соединение, которое имеется в РНК, но отсутствует в ДНК?

17. Назовите нуклеиновую кислоту, которая содержится в цитоплазме, ядре, митохондриях и пластидах эукариотической клетки.

18. Назовите нуклеиновую кислоту, которая имеет самый большой молекулярный вес:

20. Образование формы «клеверного листа» у т-РНК происходит за счет связей

21. К липидам относится:

22. Защитную функцию в организме выполняют

23. Регулярными полимерами являются

24. Двойная спираль ДНК образуется за счет связей между

А) комплементарными азотистыми основаниями +

Б) остатками фосфорной кислоты

В) аминокислотами

Г) углеводами

25. Фрагменты одной цепи ДНК имеют следующую последовательность Г Ц А А Т Г Г Г. Определите соответствующий фрагмент второй ее цепи.

27. Какой процент нуклеотидов с цитозином содержит ДНК, если доля ее адениновых нуклеотидов составляет 10% от общего числа?

28. Принцип комплементарности (дополнительности) лежит в основе взаимодействия

А) аминокислот и образования первичной структуры белка

Б) нуклеотидов и образования двуцепочечной молекулы ДНК +

В) глюкозы и образования молекулы полисахарида клетчатки

Г) глицерина и жирных кислот и образования молекулы жира

29. Молекулы ДНК

А) хранят наследственную информацию о свойствах организма +

Б) переносят информацию о строении белка в цитоплазму

В) доставляют к рибосомам аминокислоты

Г) переносят информацию о строении белка к рибосомам

30. Рибосомная РНК

А) принимает участие в транспорте аминокислот в клетке

Б) передает информацию о строении молекул белков из ядра к рибосоме

В) участвует в синтезе углеводов

Г) входит в состав органоида клетки, участвующего в синтезе белка +

31. Вещество, которое состоит из азотистого основания, дезоксирибозы и остатка фосфорной кислоты, -это

А) аминокислота

Б) транспортная РНК

В) аденозинтрифосфат

Г) нуклеотид +

32. Функцию переноса углекислого газа в организме человека и многих животных выполняет

33. Витамины входят в состав

Задания части В

Выберите три верныхответа из шести предложенных

1. Молекула и-РНК

А) это полимер, мономерами которого являются нуклеотиды +

Б) это полимер, мономерами которого являются аминокислоты

В) двуцепочный полимер

Г) одноцепочный полимер +

Д) несет в себе закодированную информацию о последовательности аминокислот в белках +

Е) выполняет энергетическую функцию в клетке

2. Молекула ДНК

А) полимер, мономером которого является нуклеотид +

Б) полимер, мономером которого является аминокислота

В) двуцепочный полимер +

Г) одноцепочный полимер

Д) регулярный полимер

Е) входит в состав хромосом +

3. Каковы свойства, строение и функции в клетке полисахаридов?

А) выполняют структурную и запасающую функции +

Б) выполняют каталитическую и транспортную функции

В) состоят из остатков молекул моносахаридов +

Г) состоят из остатков молекул аминокислот

Д) растворяются в воде

Е) не растворяются в воде +

4. Какие углеводы относят к моносахаридам?

5. Липиды в организме могут выполнять функцию

6. Какие структурные компоненты входят в состав нуклеотидов молекул ДНК?

А) азотистые основания: А, Т, Г, Ц +

Б) разнообразные аминокислоты

В) липопротеины

Г) углевод дезоксирибоза +

Д) азотная кислота

Е) фосфорная кислота +

7. Какие особенности строения и свойств молекул воды определяют ее большую роль в клетке?

А) способность образовывать водородные связи +

Б) наличие в молекулах богатых энергией связей

В) полярность ее молекул +

Г) способность к образованию ионных связей

Д) способность образовывать пептидные связи

Е) способность взаимодейстоввать с ионами +

8. Какие функции выполняет в клетке вода?

9. Что включает молекула АТФ?

А) три остатка фосфорной кислоты +

Б) один остаток фосфорной кислоты

В) дезоксирибозу

Г) аденин +

Д) рибозу +

10. Установите соответствие между характеристикой органических веществ и их видами

2. При подмораживании клубни картофеля приобретают сладковатый вкус. В чем причина этого явления?

Деркачева

3. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.

1. Нуклеиновые кислоты представляют собой биологические полимеры.

2. Они представлены в клетке молекулой ДНК.

3. Мономерами нуклеиновых кислот являются нуклеогиды.

4. Каждый нуклеотид состоит из сахара рибозы и азотистого основания.

5. Существует четыре типа азотистых оснований: аденин, гуанин, цитозин и урацил.

Деркачева

4. В одной цепочке молекулы ДНК имеется 25% адениловых остатков, 17% тимидиновых остатков и 32% цитидиловых остатков. Рассчитайте процентное соотношение нуклеотидов в двухцепочечной ДНК.

Деркачева

5. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.

1. Наиболее распространенными в природе моносахаридами являются гексозы: глюкоза, фруктоза, рибоза и дезоксирибоза.

2. Глюкоза является основным источником энергии для клетки.

3. При полном окислении 1 г глюкозы выделяется 176 кДж энергии.

4. Рибоза и дезокисрибоза входят в состав нуклеиновых кислот.

5. Дезокисрибоза входит в состав АТФ.

Белки (протеины , полипептиды ) - самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты , которые(имея в своём составе карбоксильную и амино- группы)обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры и их называют макромолекулами .

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего 20 видов различных аминокислот и огромное разнообразие белков создается за счет различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи - это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между -СО и -NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль - вторичная структура белка .
• Третичная структура белка - трёхмерная пространственная “упаковка” полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации ) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном - третичная, а затем - вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией .

Разрушение первичной структуры необратимо.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины ), жиры (липопротеины ), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины ) и др.

Функции белков

• Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки - ферменты - способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.

• Структурная (строительная) функция - одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия).

• Транспортная функция - белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).

• Сигнальная функция . Прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
• Сократительная (двигательная) функция - обеспечивается сократительными белками – актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).

• Защитная функция - антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.

• Регуляторная функция присуща белкам - гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
• Энергетическая функция - при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.
В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны ), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы – ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

1.Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру . Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями , возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
2.Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали – вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков соседних витков спирали, возникают водородные связи , удерживающие цепь.
3.Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру . Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.
4.Некоторые белки имеют четвертичную структуру , образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными .

Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.
Белки имеют видовую специфичность : каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.

Таблица. Образование структур (уровня пространственной организации) белков.

Функции белков .

Каталитическая (ферментативная ) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.
Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.
Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.
Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.
Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Таблица. Основные функции белков и пептидов.

Тематические задания.

Часть А

А1 . Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:
1) структуры гена
2) внешней среды
3) их случайного сочетания
4) их строения

А2 . Человек получает незаменимые аминокислоты путем
1) их синтеза в клетках
3) приема лекарств
2) поступления с пищей
4) приема витаминов

А3 . При понижении температуры активность ферментов
1) заметно повышается
2) заметно понижается
3) остается стабильной
4) периодически изменяется

А4 . В защите организма от кровопотерь участвует
1) гемоглобин
2) коллаген
3) фибрин
4) миозин

А5 . В каком из указанных процессов белки не участвуют?
1) обмен веществ
2) кодирование наследственной информации
3) ферментативный катализ
4) транспорт веществ

А6 . Укажите пример пептидной связи:

Часть В

В1 . Выберите функции, характерные для белков
1) каталитическая
2) кроветворная
3) защитная
4) транспортная
5) рефлекторная
6) фотосинтетическая

В2 .
Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями

Часть С

С1 . Почему продукты хранят в холодильнике?
С2 . Почему продукты, подвергшиеся тепловой обработке, хранятся дольше?
СЗ . Объясните понятие «специфичность» белка, и какое биологическое значение имеет специфичность?
С4 . Прочитайте текст, укажите номера предложений, в которых допущены ошибки и объясните их.
1) Большая часть химических реакций в организме катализируется ферментами.
2) Каждый фермент может катализировать множество типов реакций.
3) У фермента есть активный центр, геометрическая форма которого изменяется в зависимости от вещества, с которым фермент взаимодействует.
4) Примером действия фермента может быть разложение мочевины уреазой.
5) Мочевина разлагается на двуокись углерода и аммиак, которым пахнет кошачий лоток с песком.
6) За одну секунду уреаза расщепляет до 30000 молекул мочевины, в обычных условиях на это потребовалось бы около 3 млн. лет.

Белки являются биологическими полимерами со сложнейшей структурой. Они имеют высокий молекулярный вес и состоят из аминокислот, простетических групп, представленных витаминами, липидных и углеводных включений. Белки, содержащие углеводы, витамины, металлы или липиды, называются сложными. Простые белки состоят только из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью.

Пептиды

Независимо от того, какую структуру имеет вещество, мономерами белков являются аминокислоты. Они образуют базовую полипептидную цепочку, из которой затем формируется фибриллярная или глобулярная структура белка. При этом белок может синтезироваться только в живой ткани - в растительных, бактериальных, грибковых, животных и прочих клетках.

Единственными организмами, которые не могут соединять мономеры белков, являются вирусы и простейшие бактерии. Все остальные способны образовывать структурные белки. Но какие вещества являются мономерами белков, и как они образуются? Об этом и о о полипептидах и образовании структуры, об аминокислотах и их свойствах читайте ниже.

Единственным мономером молекулы белка служит любая альфа-аминокислота. При этом белок - это полипептид, цепочка из соединенных аминокислот. В зависимости от количества аминокислот, участвующих в его образовании, выделяют дипептиды (2 остатка), трипептиды (3), олигопептиды (содержит от 2-10 аминокислот) и полипептиды (множество аминокислот).

Обзор структуры белков

Структура белка может быть первичной, чуть более сложной - вторичной, еще более сложной - третичной, и самой сложной - четвертичной.

Первичная структура - это простая цепь, в которую посредством пептидной связи (CO-NH) соединены мономеры белков (аминокислоты). Вторичная структура - это альфа-спираль или бета-складки. Третичная - это еще более усложненная трехмерная структура белка, которая образовалась из вторичной вследствие образования ковалентных, ионных и водородных связей, а также гидрофобных взаимодействий.

Четвертичная структура является самой сложной и свойственна рецепторным белкам, расположенным на клеточных мембранах. Это надмолекулярная (доменная) структура, образованная вследствие объединения нескольких молекул с третичной структурой, дополненных углеводными, липидными или витаминными группами. В данном случае, как и при первичной, вторичной и третичной структурах, мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они также соединены пептидными связями. Отличие состоит лишь в сложности структуры.

Аминокислоты

Единственными мономерами молекул белков являются альфа-аминокислоты. Их всего 20, и они являются чуть ли не основой жизни. Благодаря появлению пептидной связи, стал возможным. А сам белок после этого начал выполнять структурообразующую, рецепторную, ферментативную, транспортную, медиаторную и прочие функции. Благодаря этому живой организм функционирует и способен воспроизводиться.

Сама альфа-аминокислота представляет собой органическую карбоновую кислоту с аминогруппой, соединенной с альфа-углеродным атомом. Последний расположен рядом с карбоксильной группой. При этом мономеры белков рассматриваются как у которых концевой углеродный атом несет и аминную, и карбоксильную группу.

Соединение аминокислот в пептидах и белках

Аминокислоты соединяются в димеры, тримеры и полимеры посредством пептидной связи. Она образуется путем отщепления гидроксильной (-ОН) группы от карбоксильного участка одной альфа-аминокислоты и водорода (-Н) - от аминогруппы другой альфа-аминокислоты. В результате взаимодействия отщепляется вода, а на карбоксильном конце остается участок С=О со свободным электроном около углерода карбоксильного остатка. В аминогруппе другой кислоты имеется остаток (NH) с имеющимся у азотного атома. Это позволяет соединить два радикала с образованием связи (CONH). Она называется пептидной.

Варианты альфа-аминокислот

Всего известно 23 альфа-аминокислоты. Они представлены в виде списка: глицин, валин, аланин, изолецин, лейцин, глутамат, аспарагинат, орнитин, треонин, серин, лизин, цистин, цистеин, фенилаланин, метионин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, аргинин, гистидин, аспарагин и глутамин. В зависимости от того, могут ли они синтезироваться организмом человека, эти аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.

Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах

Заменимые организм человека может синтезировать, тогда как незаменимые должны поступать только с пищей. При этом и незаменимые, и заменимые кислоты важны для биосинтеза белка, потому как без них синтез не может быть завершен. Без одной аминокислоты, даже если все остальные присутствуют, невозможно построить именно тот белок, который требуется клетке для выполнения своих функций.

Одна ошибка на любом из этапов биосинтеза - и белок уже непригоден, потому как не сможет собраться в нужную структуру из-за нарушения электронных плотностей и межатомных взаимодействий. Потому человеку (и прочим организмам) важно потреблять в которых имеются незаменимые аминокислоты. Их отсутствие в пище приводит к ряду нарушений белкового обмена.

Процесс образования пептидной связи

Единственными мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они постепенно соединяются в цепочку полипетида, структура которой заранее сохранена в генетическом коде ДНК (или РНК, если рассматривается бактериальный биосинтез). При этом белок - это строгая последовательность аминокислотных остатков. Это цепочка, упорядоченная в определенную структуру, выполняющая в клетке заранее запрограммированную функцию.

Этапная последовательность белкового биосинтеза

Процесс образования белка состоит из цепи этапов: репликация участка ДНК (или РНК), синтез РНК информационного типа, ее выход в цитоплазму клетки из ядра, соединение с рибосомой и постепенное прикрепление аминокислотных остатков, которые поставляются транспортной РНК. Вещество, что является мономером белка, участвует в ферментативной реакции отщепления гидроксильной группы и протона водорода, а затем присоединяется к наращиваемой полипетидной цепочке.

Таким образом получается полипептидная цепочка, которая уже в клеточном эндоплазматическом ретикулуме упорядочивается в некую заранее заданную структуру и дополняется углеводным или липидным остатком, если это требуется. Это называется процессом "созревания" белка, после чего тот направляется транспортной клеточной системой к месту назначения.

Функции синтезированных белков

Мономерами белков являются аминокислоты, необходимые для построения их первичной структуры. Вторичная, третичная и четвертичная структура уже образуется сама, хотя иногда также требует участия ферментов и прочих веществ. Однако они уже не являются основными, хотя и крайне необходимы, чтобы белки выполняли свою функцию.

Аминокислота, что является мономером белка, может иметь места прикрепления углеводов, металлов или витаминов. Образование третичной или четвертичной структуры дает возможность найти еще больше мест для расположения вставочных групп. Это позволяет создать из белка производное, которое играет роль фермента, рецептора, переносчика веществ в клетку или из нее, иммуноглобулина, структурного компонента мембраны или клеточной органеллы, мышечного белка.

Белки, образованные из аминокислот, являются единственной основой жизни. И сегодня считается, что жизнь как раз зародилась после появления аминокислоты и вследствие ее полимеризации. Ведь именно межмолекулярное взаимодействие белков и есть начало жизни, в том числе и разумной. Все остальные биохимические процессы, включая энергетические, нужны для реализации белкового биосинтеза, и как результат, дальнейшего продолжения жизни.